DES (усечённый IGF-1)
🧪 Только для лабораторных исследований. Не для применения человеком или животными.
- Чистота 98–99%
- Прямые поставки, собственный бренд PeptidX
- Доставка СДЭК по России, Беларуси и Казахстану
- Клубные цены и бонусы за заказы
- Врач-эксперт в Telegram-канале
DES — укороченная форма инсулиноподобного фактора роста-1. Полное название в литературе — des(1-3)IGF-1: от молекулы отрезаны первые три остатка, глицин, пролин и глутаминовая кислота. Это не короткий пептид, а белок из шестидесяти семи аминокислот. Поставляется как реагент для лабораторного применения.
🔬 Механизм действия
IGF-1 почти никогда не плавает в крови сам по себе: его держат связывающие белки, IGFBP. Пока фактор в комплексе, до рецептора он не доходит. Именно этим во многом определяется его действие в живой системе, а не только сродством к самому рецептору.
Три отрезанных остатка на конце — как раз тот участок, который важен для связывания с IGFBP. Убрав его, получают молекулу, которая хуже удерживается связывающими белками и потому в присутствии IGFBP работает заметно активнее полноразмерного IGF-1. Сродство к самому рецептору при этом остаётся близким.
Чего DES не делает: он не является более «сильной» версией фактора роста как таковой. Разница видна именно там, где есть связывающие белки; в чистой системе без IGFBP преимущество почти исчезает — и это важно учитывать при постановке опыта.
🧪 Что изучается в исследованиях
Что даёт укорочение. В работе Gillespie и коллег (Journal of Endocrinology, 1990) усечённую форму сравнивали с полноразмерным IGF-1 у мышей линии lit/lit — это животные с врождённым дефицитом гормона роста. Авторы описывают более выраженное действие укороченной формы в этой модели.
Почему именно первые три остатка. В работе Bagley и коллег (Biochemical Journal, 1989) разбирается функциональная роль N-концевого участка IGF-1: показано, что именно он определяет взаимодействие со связывающими белками.
Сводка по молекуле. Обзор Ballard и коллег (International Journal of Biochemistry & Cell Biology, 1996) собирает данные по усечённой форме: где она встречается в природе, чем отличается по свойствам и в каких системах её изучали.
Источники
- Gillespie C. et al. J Endocrinol. 1990;127(3):401-405
- Bagley C.J. et al. Biochem J. 1989;259(3):665-671
- Ballard F.J. et al. Int J Biochem Cell Biol. 1996;28(10):1085-1087
💪 Преимущества
- Отличается от полноразмерного IGF-1 ровно одним признаком — отсутствием трёх N-концевых остатков: удобная пара для сравнительных опытов.
- Действие зависит от присутствия связывающих белков, что позволяет разделять вклад рецептора и вклад IGFBP.
- Измеряемые точки приложения: связывание с IGFBP, активация рецептора, синтез белка в клетке.
- Молекула описана в литературе с конца восьмидесятых, методики отработаны.
🎯 Для кого актуален
- Работы по системе IGF-1 и связывающим белкам IGFBP.
- Клеточные модели синтеза белка и пролиферации.
- Сравнительные исследования полноразмерной и усечённой форм.
- Модели дефицита гормона роста у грызунов.
🧪 Контроль качества
Для белка из шестидесяти семи остатков с тремя дисульфидными мостиками контроль не сводится к массе: смотрят электрофорез, хроматографический профиль и правильность укладки, потому что неверно замкнутые мостики дают ту же массу при другой активности.
🚚 Доставка и оплата
Доставляем службой СДЭК по России, Беларуси и Казахстану — до пункта выдачи или курьером, в любой город. Оплатить можно на сайте при оформлении или при получении заказа.
